蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称，蛋白质（大分子）在蛋白酶的作用下分解成氨基酸、多肽等小分子物质。因此，人体的食物吸收消化、生理活性肽活化等等无故与蛋白酶息息相关，涉及到生活的方方面面。据统计，蛋白酶在全球酶制剂的生产销售中占到6成以上的份额，作为一种重要的酶制剂，蛋白酶的分类及来源都有那些呢？我们来简单的介绍下。

蛋白酶的来源都有那些？

蛋白酶按来源可分为微生物蛋白酶（中性蛋白酶、碱性蛋白酶）、动物蛋白酶（胰酶）、植物蛋白酶（木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶）。而其中微生物来源的蛋白酶，由于来源广泛、已经报导的微生物蛋白酶估计超过900种，其次制取成本低，使得微生物来原的蛋白酶用途最为广泛。同一微生物因培养条件不同可产生多种蛋白酶，芽孢杆菌大多数是好气性不产毒素和非致病性的，，培养容易，广泛用于中性和碱性蛋白酶的生产，真菌主要是曲霉(米曲霉、黑曲霉)，根霉、毛霉和栗疫霉也是生产中性和酸性蛋白酶的菌种，生产用的菌株都是符合美国GRAS的菌种，，米曲霉可产中性、碱性和酸性蛋白酶， 黑曲霉、根霉只产酸性蛋白酶，而栖土曲霉产生中性和碱性蛋白酶，栗疫霉、毛霉生产凝乳型的酶。

蛋白酶的分类都有那些？

蛋白酶有多种分类方法，按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶；以最适pH的方式，分为中性蛋白酶、酸性蛋白酶、碱性蛋白酶；按来源可分为动物来源、植物来源、微生物来源；学术上通常以活性中心来划分，可分为半胱氨酸蛋白酶、金属蛋白酶、丝氨酸蛋白酶、天门冬蛋白酶氨酸酶四大类。

半胱氨酸蛋白酶

木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶、菠萝蛋白酶等植物蛋白酶属于半胱氨酸蛋白酶，也称为巯基蛋白酶，这类酶最适pH除个别酶为酸性外在中性，可受到对氯汞苯甲酸(PCMB)的专一性抑制，但DFP、金属螯合剂对其无影响。链球菌生产的streptopain，溶组织梭菌生产的clostripain也属半胱氨酸蛋白酶。已知这类酶约有20族，广泛存在于原核生物和真核生物中，其活性中心含一双氨基酸即Cys2His，不同族的酶中Cys与His前后顺序不同。通常这类酶需有还原剂如HCN或半胱氨酸存在下才有活性。根据它们侧链的专一性可分为1、木瓜蛋白酶型；2、胰蛋白酶型，可优先切开精氨酸残基，3、对谷氨酸残基构成之肽键有专一性。

金属蛋白酶

中性蛋白酶属于金属蛋白酶，其最适pH7～8，活性中心大多数含Zn2+等二价金属，可受到金属螯合剂EDTA或 菲绕呤(O2pHenanthroline，OP)的抑制，此类蛋白酶较不稳定，用途有限，其重要性不及碱性和酸性蛋白酶。金属蛋白酶中也包括了铜绿色假单孢杆菌的碱性蛋白酶、蛇毒和胶原酶。微生物金属中性蛋白酶如细菌、霉菌中性蛋白酶可切开氨基端由疏水性或其他氨基酸残基构成的肽键。枯草杆菌中性蛋白酶不耐热，在60℃就迅速失活，酶活只残存10%，而热解蛋白芽孢杆菌生产的中性蛋白酶在80℃加热60min可保存50%的活性，由于中性蛋白酶易自溶以致酶的提取和应用产生困难。中性蛋白酶广泛存在于曲霉、芽孢杆菌、链霉菌等中，许多曲霉生产中性蛋白酶外还产生碱性和酸性蛋白酶及外肽酶。芽孢杆菌中有的菌株还同时可生产碱性蛋白酶，但也有些芽孢杆菌只产中性蛋白酶一种。

丝氨酸蛋白酶

胰蛋白酶、碱性蛋白酶属于丝氨酸蛋白酶，活性中心含丝氨酸残基，酶活性可受到二异丙基磷酰氟(DFP)，PMSF和马铃薯抑制剂(PI)等的专一性抑制。酶的最适pH在9.5～10.5 是碱性蛋白酶，但个别丝氨酸蛋白酶是中性蛋白酶，有些酶因活性中心也含半胱氨酸残基而可被巯基试剂对氯汞苯甲酸(PCMB)所抑制。对底物的专一性类似于糜胰蛋白酶，可优先切开羧基侧是芳香族氨基酸如酪氨酸、苯丙氨酸或疏水性氨基酸如亮氨酸所构成的肽键，酶分子量在15～30kDa，等电点PI约9，在低温下于pH9～10稳定，但在65℃时迅速失活。某些嗜碱芽孢杆菌碱性蛋白酶最适pH达11～12，PI在11左右在碱性甚稳定。

天门冬蛋白酶氨酸酶

胃蛋白酶、真菌酸性蛋白酶属于天门冬蛋白酶氨酸酶，这类酶的最适pH2.0～5.0，在酸性稳定，在pH高于6迅速失活，酶的PI3 ～4.5，重氮乙酰正亮氨酸甲酯(DAN)和1，22环氧232(对硝基苯氧)丙烷(EPNP)是这类酶的专性抑制剂，酶的分子量30～45kDa。微生物酸性蛋白酶可 分成两大类型，即胃蛋白酶型和凝乳酶型，产生前一类型酶的微生物主要是曲霉、根霉、青霉，产生后一类型酶的菌种有栗疫霉、毛霉等。微生物的酸性蛋白酶的专一性类似胃蛋白酶，但不像胃蛋白酶那样严格，它可切开广泛氨基酸所构成的肽键，尤其切开点是由芳香族氨基酸与其它氨基酸所构成的肽键。

总结：蛋白酶种类这么多，该如何选用呢？通常不同的蛋白酶切割点不一样，会根据底物的不同，通过由几种蛋白酶的复配，如东恒华道生产的植物蛋白水解酶系列、动物蛋白水解酶系列等，使得水解率更高，大大提高蛋白质的利用率！