蛋白质的改性是蛋白加工中常见的加工方式,改性后蛋白质含量高,溶解分散性好,稳定性高,扩大蛋白质在不同类型食品体系中的应用范围。目前改性的方法有物理机械法、化学法、酶法等,其中酶法水解蛋白改性是利用酶制剂使蛋白质的氨基酸残基和多肽链发生变化,引起其结构的改变,从而达到改善蛋白质功能特性和营养特性的目的。
酶法水解蛋白改性工业上常使用的有木瓜蛋白酶、胰酶、碱性蛋白酶等蛋白酶制剂。利用蛋白酶降解蛋白质形成水解物已成为一种较为成熟的技术,酶法水解蛋白质是利用蛋白酶在温和的条件下催化水解蛋白,使其中的肽键断裂,达到蛋白质改性的目的。
在水解过程中,特异性蛋白酶与最早蛋白质多肽链中的特定位点发生作用,使肽键断裂生成分子质量较小的多肽;而非特异性蛋白酶则水解蛋白质的多种肽键,形成各种小肽,甚至游离氨基酸。酶法水解引起蛋白质的极性基团(如-NH2 )数目增加,多肽链平均分子质量降低,肽链长度缩短,疏水基团暴露。这些方面的变化均能使蛋白质的功能特性发生改变, 如溶解性、吸油性、乳化性、起泡性等。
碱性蛋白酶在酶法水解蛋白改性中运用比较广泛,以食品工业中的面筋蛋白为例,碱性酶能够有效水解面筋蛋白,并且较低水解度(5%)的面筋蛋白酶解物具有良好的乳化和起泡特性,然而随着水解程度的增大,面筋蛋白的过度水解使乳化和起泡性能均有明显下降趋势,这可能是因为酶解开始时增加了许多肽段,相对增加了蛋白质的疏水部分,有利于胶束形成;另外还使大量肽分子进入油水界面,降低了界面张力。但当端基数增加到一定程度时,电荷进一步增大,亲水性增加,吸附油滴的能力降低,包裹在油滴表面的肽段也越来越少,使油滴表面的保护层越来越薄,致使乳化性又降低。所以从提高改性蛋白质的乳化能力和起泡能力来看,需要控制好酶水解的时间,从而达到控制水解度。
1、酶法水解蛋白改性一般不会造成营养上的损失,酸碱法则容易产生三氯丙醇,相比而言,酶法毒副作用小,安全性高;
2、酶法水解蛋白改性反应条件温和,没有酸碱法剧烈,不会造成环境污染,减少环保支出。
3、酶法水解蛋白改性可控,通过控制酶解时间,达到相应的水解度。
在酶法改性中,往往需要改善蛋白质的多种功能,而单一的改性技术往往不能达到目的,因此需要同时采用两种或多种不同的改性方法,起到改善蛋白质的多种功能的目的。从总体发展趋势,酶法水解蛋白改性前景广阔。
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